Значение белка в питании здорового и больного человека
Белки – высокомолекулярные соединения
Аминокислоты в составе белков
Белки – сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты. Белки – высокомолекулярные соединения. Их молекулярная масса колеблется от 6000 до 1000000 и более. Аминокислотный состав разных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты – органические соединения, в которых имеется две функциональные группы – карбоксильная (-COOH-), определяющая кислотные свойства молекул, и аминогруппа (-NH2-), придающая этим соединения основные свойства.
Среди большого числа природных аминокислот в составе белков с наибольшим постоянством обнаруживают следующие 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серин, треонин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, аргинин, лизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.
Виды белков
Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи, под сложными белками – соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть – так называемая простетическая группа. В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на глобулярные (молекулы которых имеют сферическую, эллипсоидную или близкую к ним форму) и фибриллярные (состоящие из вытянутых нитевидных молекул). К числу простых глобулярных белков относятся, в частности, альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Проламины и глютелины относятся к растительным белками встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде. К проламинам относится глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина, а также треонина, метионина и триптофана и чрезвычайно высоким – глутаминовой кислоты. Представители структурных белков, так называемые протеиноиды, являются фибриллярными белками главным образом животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию. Они нерастворимы в воде и весьма устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной тканей). При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый белок – желатин (глютин). Хорошо известное свойство желатина образовывать студни (гели) используется в технологии приготовления ряда мясных, рыбных и других блюд. Аминокислотный состав протеиноидов своеобразен: коллаген и эластин содержат мало серосодержащих аминокислот, однако кератин очень богат цистином. Коллаген содержит значительное количество необычных для других белков аминокислот оксипролина и оксилизина, но в нем отсутствует триптофан.
Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера их простетической группы. Важнейшими среди них являются нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды и фосфопротеиды, простетическую группу которых образуют соответственно нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, пигменты, металлы и фосфорная кислота.
Функции белков
Ниже приведены основные функции белков в организме:
- Пластическая. Белки составляют около 15-20% сырой массы различных тканей (липиды и углеводы – лишь 1-5%) и являются основным строительным материалом клетки, её органоидов и межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важную роль в построении клеток и их функционировании.
- Каталитическая. Белки являются основным компонентов всех без исключения известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулой белка участвуют и низкомолекулярные соединения (коферменты). Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.
- Гормональная. Значительная часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежат инсулин, гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон.
- Функция специфичности. Чрезвычайное разнообразие и уникальность индивидуальных белков обеспечивает тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для него белков – антигенов – в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакции, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.
- Транспортная. Белки участвую в транспорте кровью кислорода (Hb), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Вместе с тем специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.
Белки в организме человека
Белки организма – чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряжённых друг с другом процессов их распада и синтеза. Поэтому для обеспечения стабильности белковых молекул и достаточно высокого уровня их биосинтеза требуется постоянное пополнение запаса (фонда) аминокислот, используемого организмом для построения (или обновления) молекул белков. Организм человека практически лишён резервов белка, причём углеводы и жиры также не могут служить его предшественниками. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белка в организме могут служить пищевые белки, являющиеся вследствие этого незаменимыми компонентами пищевого рациона.
Для здорового взрослого человека характерно состояние азотистого равновесия, при котором количество азота (отражающее количество белка), поступившего в организм с пищей, равно его количеству, выведенному с мочой, калом, потом, слущивающимся эпидермисом кожи, волосами и ногтями. При усилении процессов распада белка и их преобладании над процессами синтеза возникает отрицательный азотистый баланс, при котором количество азота, теряемого организмом, превышает его поступление с пищей (полное или частичное голодание, потребление низкобелковых рационов, анорексия, рвота). Отрицательный азотистый баланс имеет место также при нарушении всасывания белков в желудочно-кишечном тракте или их усиленном распаде в организме вследствие различных заболеваний (опухоли, туберкулёз, ожоговая болезнь и др.). Положительный азотистый баланс, при котором количество азота, поступающего с пищей, превышает количество азота, выведенного из организма, имеет место у детей, подростков, а также у реконвалесцентов после тяжёлых инфекционных заболеваний, травм и т. п.
Таким образом, важнейшей функцией пищевых белков является обеспечение организма пластическим материалом. Вместе с тем часть пищевых белков окисляется в организме и вносит тем самым определённый вклад в снабжение организма энергией. Использование белков в качестве источника энергии значительно усиливается при голодании, а также относительном дефиците в рационе углеводов и пищевых жиров. Пищевые белки выполняют также важную защитную функцию, повышая устойчивость организма к действию различных инфекционных и токсических агентов, а также нервно-психического напряжения в стрессовых ситуаций.
Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут, однако, непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные для него белковые молекулы. Образующаяся в просвете кишечника в результате сочетанного действия протеиназ смесь свободных аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены поступает вначале в печень, а затем во все другие органы и ткани. Свободные аминокислоты, всосавшиеся в организме в результате расщепления его собственных неиспользованных белков, составляют аминокислотный фонд, используемый для различных целей, и в первую очередь, как уже отмечалось, для синтеза белка. Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека и являются поэтому незаменимыми (или эссенциальными) факторами питания. Для детей в возрасте до года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и не являются незаменимыми. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуется все 20 аминокислот, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в пищевом рационе неизбежно ведёт к нарушению синтеза белков.
Более того, важно не только поступление с пищей достаточных количеств каждой из аминокислот, но и их правильное соотношение, приближающееся к соотношению незаменимых аминокислот в белках человеческого тела. При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез полноценных белков также нарушается, что ведёт к возникновению ряда патологических изменений. В связи с этим пищевые белки следует рассматривать прежде всего как поставщики в организм человека незаменимых аминокислот. Наряду с использованием для синтеза белковых молекул аминокислоты могут окисляться в организме и служить источником энергии. Конечными продуктами катаболизма аминокислот являются углекислый газ, вода и аммиак, который выводится из организма в виде мочевины и некоторых других менее токсичных соединений.
Основными реакциями обмена аминокислот являются их переаминирование и декарбоксилирование. Вместе с тем наряду с общими путями метаболизма, характерными для всех аминокислот, каждой из них присущи свои специфические пути обмена, причём именно в ходе этих специфических метаболических превращений аминокислоты выступают как связующее звено между обменом белков и обменом липидов и углеводов, а также в качестве предшественников целого ряда важнейших для организма соединений – гормонов, биогенных аминов и др. Так, углеродный скелет глицина используется при построении важнейших компонентов нуклеиновых кислот – пуринов, а также порфириновых колец гемоглобина и цитохромов. Аланин, активно вступая в реакции переаминирования, превращается в пировиноградную кислоту исвязывает тем самым обмен белков с обменом углеводов. При этом аланин является одним из важнейших субстратов глюконеогенеза. Серин – поставщик одноуглеродистых фрагментов, которые используются при синтезе пуринов и пиримидинов. Метионин служит важнейшим донатором лабильных метильных групп, необходимых для построения активного липотропного соединения – холина, а также синтеза пирамидинового основания – тимина, адреналина и креатина и метаболизма никотиновой кислоты и гистамина. Лейцин и изолейцин служат предшественниками ацетоуксусной кислоты – одного из представителей кетоновых тел, и принадлежат к числу кетогенных аминокислот.
Аспаргиновая кислота, переаминируясь, превращается в щавелевоуксусную кислоту, необходимую для нормального течения цикла Кребса и окисления ацетилкоэнзима A до CO2 и H2O. При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота, являющаяся медиатором торможения в центральной нервной системе. Аргинин участвует в цикле мочевинообразования и служит непосредственным предшественником мочевины. Вследствие этого аргинин стимулирует синтез мочевины и может оказывать детоксицирующее действие при введении избытка других аминокислот. Тирозин, образующийся в организме из фенилаланина, является предшественником катехоламинов – адреналина, норадреналина, допамина. Из тирозина образуются гормон щитовидной железы – тироксин, а также меланины – пигменты, определяющие цвет кожи и волос. При декарбоксилировании гистидина возникает гистамин – один из наиболее мощных стимуляторов секреции желудочного сока, а также медиатор аллергических реакций. Из триптофана в организме образуется никотиновая кислота (витамин PP), а также серотонин, обладающий способностью изменять артериальное давление, процессы возбуждения в центральной нервной системе и др.
Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие процессов белкового анаболизма и катаболизма, сдвигая его в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе и белков ферментов.
Угнетение процессов биосинтеза белков и существенные сдвиги в ферментативной активности ведут к глубоким изменениям клеточного метаболизма, в свою очередь вызывающим серьёзные структурные и функциональные нарушения в организме. При этом в первую очередь страдают органы и ткани, характеризующиеся высокой скоростью обновления белков, в частности кишечник и кроветворные органы. В слизистой оболочке кишечника возникают атрофические изменения эпителия, что в сочетании со сниженной активностью пищеварительных ферментов ведёт к ухудшению всасывания пищевых белков в кишечнике, тем самым усиливая степень белковой недостаточности. Нарушение биосинтеза белка в костном мозге и сниженная абсорбция железа и ряда витаминов в кишечнике вызывают угнетение кроветворения и развитие анемии. Снижение интенсивности антителообразования ведёт к ослаблению сопротивляемости организма к инфекциям, что усугубляет состояние белкового дефицита. Недостаточность белков в рационе способствует также снижению мышечной массы, массы печени и других паренхиматозных органов с развитием на поздних этапах белковой недостаточности тяжёлой кахексии. Кроме того, возникают значительные трофические нарушения кожных покровов, волос, ногтей, снижается интенсивность продукции гормонов, что ведёт к угнетению репродуктивной функции.
Несмотря на высокий и неуклонно повышающийся уровень питания населения СССР, белковая недостаточность (особенно её лёгкие стёртые формы) может возникать вследствие нарушений принципов сбалансированного питания и в результате возникновения различных заболеваний, сопровождающихся нарушением переваривания и всасывания белков и аминокислот в желудочно-кишечном тракте, усилением процессов катаболизма собственных белков организма и другими нарушениями метаболизма белков и аминокислот (хронические энтериты и энтероколиты, постгастрорезекционный синдром, ожоговая болезнь, обширные хирургические вмешательства и травмы, злокачественные новообразования и пр.).
Избыточное поступление пищевых белков также небезразлично для организма. Оно вызывает усиленную работу пищеварительного аппарата, значительную активацию процессов межуточного обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку на клубочковый и канальцевый аппарат почек, связанную с усиленной экскрецией конечных продуктов азотистого обмена. При этом может возникать перенапряжение указанных процессов с их последующим функциональным истощением. Избыточное поступление в организм белков может также вести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию у человека.
Потребности человека в белках и аминокислотах
Представления о средних физиологических потребностях в белке в обобщенном виде отражены в официально рекомендованных нормах потребности в белке в зависимости от пола, возраста, выполняемой физической работы и умственной нагрузки, условий быта и т. д. Эти рекомендации утверждены Министерством здравоохранения СССР в 1968 г. Следует подчеркнуть, что в мире не существует единых представлений о количественной характеристике этих норм даже применительно к близким категориям населения. Так, для мужчин (средняя масса тела 70 кг.) в возрасте 18-40 лет, не занятых тяжёлым физическим трудом и проживающих в странах с умеренным климатом, рекомендованные потребности в белке колеблются от 55 г/сут. (Канада) до 120 г/сут. (Болгария); в Советском Союзе эта величина равна 96 г/сут. Для объяснения этих различий необходимо учитывать, что, во-первых, величина потребности в белке зависит от состояния азотистого (белкового) обмена организма и, во-вторых, от качества потребляемого белка, т. е. от его биологической ценности.
Общепризнанно, что потребность человека в белке складывается из двух компонентов, обусловленных эволюционно сложившейся необходимостью удовлетворения синтетических процессов незаменимыми кислотами на минеральном и оптимальном уровнях:
- основного количества (так называемый надёжный уровень), ниже которого невозможны нормальное здоровье и рост;
- дополнительного количества для обеспечения оптимального азотистого метаболизма.
Сумма этих количеств составляет величину оптимальной потребности человека в белке. Уровень надёжной потребности установлен прямыми исследованиями на людях и выражается потребностью в так называемом стандартном белке, т. е. белке, который утилизируется организмом для анаболитических целей на 100%. Например, для молодых мужчин надёжная потребность в этом белке составляет около 40 г./сут. При установлении величины надёжной потребности в любом другом белке или смеси белков необходимо увеличить этот уровень умножением на коэффициент коррекции, учитывающий относительную биологическую ценность данного белка в сравнении со стандартным белком. Знание величины надёжной потребности важно с двух позиций. Во-первых, эта величина представляет определённую практическую значимость в качестве показателя минимально возможного предела потребления белка, ниже которого у 95% людей из данной группы населения наступает отрицательный азотистый баланс. Во-вторых, уровень надёжной потребности является научно обоснованным и объективно определённым компонентом в составе общей (оптимальной) величины потребности в белке. Второй компонент, численно равный дополнительному количеству, крайне трудно поддаётся экспериментальной оценке. В последнее время было установлено, что дополнительное количество белка в среднем составляет 50% от уровня надёжной потребности. Таким образом, оптимальная потребность человека в белке превышает надёжную в 1,5 раза и составляет ориентировочно для молодых мужчин 60 г./сут. стандартного белка. Важно подчеркнуть, что при пересчёте этой величины на уровень потребности в белке усреднённого «каждодневного» рациона питания, относительная биологическая ценность которого условно принята равной 70%, можно получить значения, соответствующие 85 г. пищевого белка в сутки, что совпадает с рекомендованными во многих странах мира уровнями оптимальной потребности в белке для данной категории населения, колеблющимися от 80 до 100 г./сут.
Величины оптимальных потребностей различных групп населения в белке установлены как экспериментальным путём, так и на основании изучения фактического питания населения. Когда питание человека не ограничено недостатком продуктов или экономическими причинами, выбор рациона, как правило, обеспечивает 10-14% энергетических потребностей за счёт белка. Однако этот метод даёт лишь ориентировочное представление об оптимальной потребности в белке, так как для лиц с повышенными или пониженными энергозатратами уровень потребляемого белка может быть неоправданно завышен или занижен.
Величина потребности человека в белке наряду с количественным выражением должна характеризоваться и качественным составом, зависящим от квоты и соотношения эссенциальных аминокислот.
В настоящее время предложено несколько ориентировочных шкал надёжной и оптимальной потребности человека в отдельных незаменимых аминокислотах.
Ориентировочная надёжная и оптимальная потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах (г./100 г. белка)
Аминокислота – Надёжный уровень
Изолейцин – 1,8 г.
Лейцин – 2,5 г.
Лизин – 2,2 г.
Метионин + цистин – 2,4 г.
Фенилаланин + тирозин – 2,5 г.
Треонин – 1,3 г.
Триптофан – 0,65 г.
Валин – 1,8 г.
Аминокислота — Оптимальный уровень по Роузу
Изолейцин – 3 г.
Лейцин – 5,4 г.
Лизин – 6 г.
Метионин + цистин – 3,6 г.
Фенилаланин + тирозин – 4,2 г.
Треонин – 3,6 г.
Триптофан – 1,2 г.
Валин – 4,2 г.
Аминокислота — Оптимальный уровень по А. А. Покровскому
Изолейцин – 4 г.
Лейцин – 6 г.
Лизин – 5 г.
Метионин + цистин – 4 г.
Фенилаланин + тирозин – 4 г.
Треонин – 3 г.
Триптофан – 1 г.
Валин – 4 г.
Аминокислота — Оптимальный уровень по рекомендации ФАО/ВОЗ
Изолейцин – 4 г.
Лейцин – 7 г.
Лизин – 5,5 г.
Метионин + цистин – 3,5 г.
Фенилаланин + тирозин – 6 г.
Треонин – 4 г.
Триптофан – 1 г.
Валин – 5 г.
Рекомендуемые физиологические нормы потребления белков могут существенно меняться при различных патологических состояниях в сторону как повышения, так и понижения. Повышенное потребление белков может отражать истинное повышение потребностей организма в этих нутриентах, связанное с интенсификацией (или с необходимостью интенсифицировать в лечебных целях) процессов построения новых и репарации повреждённых тканей, требующих существенного возрастания скорости биосинтеза белка, т. е. с повышенной тканевой утилизацией пищевых белков. Подобная ситуация имеет место у реконвалесцентов после тяжёлых инфекционных заболеваний, обширных хирургических вмешательств и травм, а также при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, хронических энтеритах. У данных категорий больных важно не только повысить абсолютные количества белка в рационе, но и существенно увеличить квоту незаменимых аминокислот, необходимых для построения полноценных белков. Увеличить потребление пищевых белков необходимо также при значительном усилении процессов катаболизма тканевых белков, что имеет место у больных с обширными ожогами и явлениями плазмореи, злокачественными опухолями, туберкулёзом лёгких в фазе инфильтрации и распада, а также при приёме больших доз кортикостероидных гормонов.
Необходимость повысить потребление белков сверх физиологической нормы возникает вследствие сниженной усвояемости пищевых белков в желудочно-кишечном тракте при синдроме недостаточной абсорбции у больных хроническими энтеритами и энтероколитами в стадии выраженного обострения, при постгастрорезекционном синдроме и др.
Снижение уровня белков в рационах ниже физиологической нормы является вынужденной терапевтической мерой, обусловленной сниженной толерантностью организма к пищевым белкам. Типичным примером может служить резкое снижение (до 20 г./сут. на отдельных этапах лечения) потребления белка при тяжёлых формах хронической почечной недостаточности, направленное на щажение поражённых почек и снижение уровня в крови конечных продуктов азотистого обмена (мочевина и др.).
Биологическая ценность белков
По современным представлениям под биологической ценностью белков понимают зависящую от их аминокислотного состава и других структурных особенностей степень задержки азота пищи в теле растущего организма или эффективность его утилизации для поддержания азотистого равновесия у взрослых. Иными словами, указанный критерий позволяет установить место пищевых белков в их естественной классификации по степени сравнительной пользы для организма человека и животных. Биологическая ценность пищевых белков зависит в основном от содержания и соотношения незаменимых аминокислот.
Для изучения биологической ценности белков используют две группы методов: биологические и химические. Биологические методы, в основе которых лежит оценка скорости роста и степени утилизации пищевых белков организмом, являются трудоёмкими и дорогостоящими. Детальное описание этих методов дано в специальных руководствах и обзорных статьях, и для их использования необходима соответствующая специализация.
С разработкой колоночной хроматографии появился современный химический метод быстрого и объективного определения содержания аминокислот в пищевых белках. Сравнение аминокислотного состава изучаемого белка со справочной шкалой аминокислот гипотетического идеального белка или аминограммами высококачественных стандартных белков является методическим приёмом определения биологической ценности химическим методом, получившим название химического (аминокислотного) скора. Существует несколько способов расчёта химического скора. Наиболее простым из них является расчёт в процентах отношения количества каждой незаменимой аминокислоты в испытуемом белке к количеству этой же аминокислоты в гипотетическом белке с идеальной аминокислотной шкалой по следующей формуле:
мг. АК в 1 г. исследуемого белка
Химический скор = ———————————————— Х 100,
мг. АК в 1 г. идеального белка
где АК – любая незаменимая аминокислота.
При этом принято, что лимитирующей биологическую ценность аминокислотой считается та, скор которой имеет наименьшее значение. В идеальном или стандартном белке аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты принимают за 100%, тогда как в белках пищевых продуктов, обычно потребляемых человеком, значения скора для отдельных аминокислот могут быть существенно ниже.
Аминокислотный состав и химический скор белков некоторых пищевых продуктов
Примечание:
А – содержание аминокислоты в г./100г. белка;
С – химический скор в процентах относительно шкалы ФАО/ВОЗ (1973), для белков коровьего молока – относительно аминограммы женского молока
Аминокислота — Справочная шкала ФАО/ВОЗ, 1973 –аминокислотный состав – химический скор
Изолейцин – 4г. – 100
Лейцин – 7г. – 100
Лизин – 5,5г. – 100
Метионин+цистин – 3,5г. – 100
Фенилаланин+тирозин – 6г. – 100
Треонин – 4г. – 100
Триптофан – 1г. – 100
Валин – 5г. – 100
Гистидин (незаменимая кислота только для грудных детей) — — — —
Аминокислота Изолейцин: название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 4,7г. – 117
Пшеница – 3,5г. – 87
Рис – 4,4г. – 110
Женское молоко – 4,6г. – 100
Коровье молоко – 4,7г. – 102
Аминокислота Лейцин: название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 8,5г. – 121
Пшеница – 7,2г. – 103
Рис – 8,6г. – 123
Женское молоко – 9,3г. – 100
Коровье молоко – 9,5г. – 102
Аминокислота Лизин: название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 10г. – 182
Пшеница – 3,1г. – 56 (первая лимитирующая аминокислота)
Рис – 3,8г. – 69 (первая лимитирующая аминокислота)
Женское молоко – 6,6г. – 100
Коровье молоко – 7,8г. – 118
Аминокислота Метионин+цистин: название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 4,5г. – 129
Пшеница – 4,3г. – 123
Рис – 3,8г. – 108
Женское молоко – 4,2г. – 100
Коровье молоко – 3,3г. – 78 (первая лимитирующая аминокислота)
Аминокислота Фенилаланин+тирозин: название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 9г. – 150
Пшеница – 8,1г. – 135
Рис – 8,6г. – 143
Женское молоко – 7,2г. – 100
Коровье молоко – 10,2г. – 142
Аминокислота Треонин: название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 5,2г. – 130
Пшеница – 3,1г. – 77
Рис – 3,5г. – 87
Женское молоко – 4,3г. – 100
Коровье молоко – 4,4г. – 102
Аминокислота Триптофан: название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 1,1г. – 110
Пшеница – 1,2г. – 120
Рис – 1,4г. – 140
Женское молоко – 1,7г. – 100
Коровье молоко – 1,4г. – 82
Аминокислота Валин название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Треска – 5,2г. – 104
Пшеница – 4,7г. – 94
Рис – 6,1г. – 122
Женское молоко – 5,5г. – 100
Коровье молоко – 6,4г. – 116
Аминокислота Гистидин название продукта – аминокислотный состав – химический скор
Продукт – А – С
Гистидин (незаменимая кислота только для грудных детей)
Женское молоко – 2,6г. – 100
Коровье молоко – 2,7г. – 104
Белки животного происхождения имеют высокую биологическую ценность,тогда как растительные белки лимитированы по ряду незаменимых аминокислот и прежде всего – по лизину. Второй лимитирующей аминокислотой для белков пшеницы и риса является треонин. Что касается белков коровьего молока, то по сравнению с белками женского молока его билогическая ценность довольно значительно лимитирована дефицитом серосодержащих аминокислот (метионин+цистин) и триптофана, что свидетельствует о необходимости коррекции его аминокислотного состава при использовании в питании детей раннего возраста. Однако при расчёте химического скора относительно справочной шкалы ФАО/ВОЗ биологическая ценность белков коровьего молока приближается к 100%, что указывает на несомненную полноценность белков этого продукта применительно к питанию взрослых.
Биологическая ценность белков зависит не только от их аминокислотного состава, но и от доступности отдельных аминокислот. Доступность аминокислот может снижаться при наличии в пище ингибиторов протеолитических пищеварительных ферментов (присутствующих, например, в бобовых) или тепловом повреждении пищевых белков и аминокислот. В частности, при избыточном нагревании продуктов, богатых углеводами, в них снижается количество доступного белка вследствие реакции меланоидинообразования.
Важным показателем качества пищевого белка может служить также степень его усвояемости, которая объединяет протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности:
1) рыбные и молочные,
2) мясные,
3) белки хлеба и круп.
Рассмотренные представления о биологической ценности пищевых белков необходимы для правильного использования различных белковых продуктов при построении сбалансированных рационов питания. Многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической ценности: в кукурузе, например, имеется значительный дефицит триптофана и лизина, в пшенице – лизина и треонина. В то же время продукты животного происхождения содержат сравнительно высокое количество триптофана, лизина и серосодержащих аминокислот. Для удовлетворения потребностей организма в аминокислотах целесообразно поэтому использовать комбинации пищевых продуктов по принципу взаимного дополнения лимитирующих биологическую ценность аминокислот. В частности, благоприятна комбинация растительных и молочных продуктов. На основании тех же соображений разработаны и внедрены в практику сорта хлеба с добавлением обезжиренного молока и молочной сыворотки, комбинированные крупы, в состав которых входит зерно различных злаков, а также вещества, повышающие их биологическую ценность, например сухой обрат. Введение в эти продукты молочных белков способствует не только увеличению общего содержания белка, но и более полной утилизации белковых злаковых продуктов, например пшеничного глютена, который при потреблении в чистом виде благодаря выраженному дефициту лизина утилизируется не более чем на 50%.
Выгодными с точки зрения соответствия оптимальной аминокислотной формуле являются также различные мучные изделия с творогом (вареники, сочники и т. д.), мучные блюда с мясом (пельмени, пирожки с мясом и т. д.); в то же время пирожки с рисом и другими крупами, повидлом, капустой, картофелем с точки зрения удовлетворения аминокислотных потребностей организма являются менее оправданными комбинациями.
Сведения о важнейших пищевых источниках белка и содержании его в наиболее распространённых продуктах
(По данным таблиц: Химический состав пищевых продуктов /Под ред. А. А. Покровского. – М.: Пищевая промышленность, 1976.)
Продукт – Белок (г./100г. съедобной части)
Яйца куриные – 12,7г.
Судак – 19г.
Треска – 17,5г.
Навага – 15,1-17г.
Икра осетровых (паюсная) – 36г.
Молоко коровье пастеризованное – 2,8г.
Творог нежирный – 18г.
Сыры (твёрдые) – 19-31г.
Соя – 34,9г.
Горох – 23г.
Фасоль – 22,3г.
Грибы сушёные (белые) – 27,6г.
Ядро ореха фундук – 16,1г.
Мука пшеничная 1-го сорта – 10,6г.
Мука ржаная сеяная – 6,9г.
Крупа манная – 11,3г.
Крупа гречневая ядрица – 12,6г.
Крупа рисовая – 7г.
Хлеб из муки пшеничной – 7,6-8,1г.
Хлеб из муки ржаной – 4,7-6,5г.
Макаронные изделия высшего сорта – 10,4г.
Хлеб безбелковый из пшеничного крахмала – 0,7г.
Диетические безбелковые макаронные изделия – 0,8г.
Саго – 0,8г.
Капуста белокочанная – 1,8г.
Морковь – 1,3г.
Свекла – 1,7г.
Томаты – 0,6г.
Картофель – 2г.
Апельсины – 0,9г.
Яблоки, груши – 0,4г.
Смородина чёрная – 1 г.
Масло сливочное несолёное – 0,6г.
Масло сливочное с белком – 5,1г.
Наибольшее количество белка содержится в продуктах животного происхождения: различных сортах мяса, рыбы, птицы, колбасных изделиях, твороге, сыре, яйцах. Белок этих продуктов обладает высокой биологической ценностью. Много белка содержится и в таких продуктах растительного происхождения, как соя, горох, фасоль, причём белки бобовых также характеризуются достаточно высокой биологической ценностью. Содержание белка в молоке невысокое, однако в связи с его биологической ценностью и значительным уровнем потребления молоко следует также отнести к числу основных источников белка.
Хлеб и хлебобулочные изделия, крупы и макаронные изделия содержат 5-12% белка; с учётом значительного потребления этих продуктов жителями нашей страны они вносят весьма существенный вклад в обеспечение человека белком. Однако белок хлебобулочных изделий и круп дефицитен по ряду аминокислот, в первую очередь по лизину, и не является достаточно полноценным. Ягоды, фрукты и овощи (за исключением бобов и зелёного горошка, содержание белка в которых достигает 6% и 5% соответственно) содержат незначительное количество белка.
А. А. Покровский, В. Г. Высоцкий, Л. И. Ширина
Справочник по диетологии / Под ред. А. А. Покровского, М А. Самсонова. – М.: Медицина, 1981, 21-32 с.